소(牛) 胎兒 大動脈으로부터 단백 분해효소 억제제 존재 하에 Lysyl Oxidase 의 분리 - 多形性에 對한 反論 -
Purification and Characterization of Lysyl Oxidase from Fetal Bovine Aorta in the presence of protease injibitors -Evidence against polymorphism-
소속 상세정보
한송/Song Han
KMID : 0355220000250010029
Abstract
소 (牛) 태아 대동맥으로부터 Urea 추출, Sephacryl S200 HR 크로마토그라피, Hydropore
AX 이온교환 크로마토그라피, Cibacron blue-agarose 친화 크로마토그라피, 그리고
Sephacryl S300 HR 크로마토그라피를 이용하여 lysyl oxidase를 순수 분리를 하였고 분리
기간 중 항상 단백분해 억제제를 첨가하였다. 순수 분리된 효소는 가교결합이 없는 교원단
백질과 엘라스틴에 활성을 보였고, BAPN 같은 아미노나이트릴에 의하여 억제되었다.
Sephacryl S300 HR 크로마토그라피로 분리 될 경우, 이 효소는 0.45의 Kav
(Vt의 65% 값을 보였고, 이온교환 고속액체 크로마토그라피의 경우에는 이온
강도가 0.1 - 0.15 사이에서 하나의 피크로 용리되었다. 순수 분리된 이 효소는 SDS 폴리아
크릴아마이드 전기영동에서는 하나의 밴드로 이동하였는데, 환원이 될 경우에는 분자량이
33,500, 비환원이 될 경우에는 분자량이 24,500의 위치로 이동하였다. 이온교환 고속액체 크
로마토그라피의 결과를 참조하여, 다른 보고서와는 달리 소(牛) 胎兒 大動脈에는 여러종류가
아닌 한 종류의 lysyl oxidase가 존재한다고 결론을 내렸다.
#초록#
Lysyl Oxidase from fetal bovine aorta was purified to homogenity using urea
extraction, Sephacryl S200HR chromatography, Hydropore AX ionexchange high
performance liquid column chromatography, Cibacron blue affinity chromatography and
Sephacryl S-300 HR chromatography in the presence of protease inhibitors. The purified
enzyme was active toward latyritic collagen as well as elastin and was sensitive to
aminonitriles such as BAPN. Upon Sephacryl S-300 HR chromatography, the enzyme
was eluted as a peak with a Kav value of 0.45 (65% of Vt)
and it eluted from high performance liquid ion-exchange column (Hydropore AX) at
single position (ionic strength, I = 0.1 - 0.15). Once purified, it showed one band upon
SDS-PAGE. It migrated to a band the mobility of which it migrated to a 24,500 Mr
position under the non-reducing condition. In constrast to other reports, it is concluded
that fetal bovine aorta contains only one type of lysy oxidase.
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